Ядерная оболочка пронизана ядерными порами, целью которых является создание каналов для переноса молекул, которые могут быть в обоих направлениях. Ядерные поры - большие, сложные структуры, состоящие из около 100 различных белков. Эти поры имеют один или несколько каналов, заполненных водой, через которые небольшие растворимые молекулы пересекаются неселективно.

Белки, будучи большими молекулами, могут пересекать поры только в том случае, если они имеют соответствующий сигнал распределения, называемый сигналом ядерной локализации. Эта сигнальная последовательность, которая направляет белок в ядро, обычно состоит из одной или двух коротких последовательностей, содержащих различные положительно заряженные лизины или аргинины.

Для взаимодействия между вновь синтезированным белком и ядерной порой необходимы цитозольные белки, называемые рецепторами ядерного импорта, которые связываются с сигналом ядерной локализации и помогают направлять белок на поры ядра. В центре ядерной поры находится структура, которая функционирует как своего рода затвор, который контролирует вход и выход белков. Эта структура открывает только то, что необходимо, чтобы белковый комплекс пересекал ядерную мембрану. После транспортировки рецепторы ядерного импорта возвращаются в цитоплазму для повторного использования.

Белки должны быть развернуты для ввода митохондрий и хлоропластов

Что отличает этот механизм транспорта от других, тот факт, что белок транспортируется с его нативной конформацией. Хотя эти органеллы имеют свои собственные геномы и синтезируют некоторые из самих белков, большинство их белков кодируются генами ядра и импортируются из цитоплазмы. Белки, обращенные к митохондриям и хлоропластам, обычно имеют знаковый код в аминотерминальной области.

Транспортировка через две мембраны осуществляется одновременно на специализированных участках, где обе мембраны находятся во взаимном контакте. Белок развертывается по мере того, как происходит транспорт. В конце транспортировки сигнальная последовательность дезагрегирована из белка. Шапероновые белки, которые расположены внутри органелл, помогают вытащить белки через два слоя и после транспортировки восстановить их первоначальную форму.

Белки входят в эндоплазматический ретикулум одновременно с синтезом

После ввода ретикулума или его мембраны отдельные белки больше не будут возвращаться к цитозолу во время их транспортировки. Эти белки будут загружены на органеллы транспортными везикулами, а в некоторых случаях - из органеллы в клеточную мембрану или снаружи клетки.

Первые предназначены для секреции или просвета органеллы. В отличие от других органелл и ядра, большинство белков, которые начинают свой путь в ретикулярной мембране, не имеют полностью синтезированной полипептидной цепи. Это имя дается из-за его гранулярного вида, если смотреть на электронный микроскоп.

Оба структурно и функционально идентичны, что отличает их от белка, который они синтезируют в любой момент времени. Сигнальный пептид остается связанным с каналом, в то время как остальная часть цепи вводится в мембрану. Некоторые из этих белков остаются встроенными в мембрану ретикулума, такие как трансмембранные белки.

В простейшем случае аминотерминальная сигнальная последовательность трансмембранного белка инициирует транслокацию таким же образом, как и растворимый белок. Однако последовательность гидрофобных аминокислот, называемая последовательностью завершения переноса, нарушает транслокацию белка. Во второй последовательности он высвобождается сбоку в липидном бислое из канала транслокации и образует α-спиральный сегмент мембранного распределения, который закрепляет белок в мембране. Одновременно аминотерминальная сигнальная последовательность также высвобождается из канала в двухслойном слое и отщепляется.

Результатом является прекращение амина на лицевой поверхности липидного бислоя и окончание карбоксила на цитозольной поверхности. После введения в мембрану трансмембранный белок не меняет своей ориентации. В некоторых трансмембранных белках вместо аминотерминала существует внутренняя последовательность, которая используется для инициирования переноса белка, называемого последовательностью инициации переноса. Он никогда не удаляется из полипептида. Это происходит в некоторых трансмембранных белках, полипептидная цепь которых несколько раз проходит через липидный бислой.

Считается, что в этих случаях последовательности гидрофобных сигналов работают парами. В то время как последовательность инициации передачи служит для инициирования транслокации, две гидрофобные α-спиральные последовательности высвобождаются в бислой.

В многопроходных белках, где несколько гидрофобных α-спиралей распределены бислоем, вводятся в действие другие пары начальных и конечных последовательностей. Поскольку одна последовательность инициирует транслокацию полипептидной цепи в мембрану, другая останавливает транслокацию и определяет высвобождение полипептида и так далее на последующие последовательности. Таким образом, многопроходные белки сшиваются в липидный бислой, поскольку они синтезируются механизмом, подобным механизму швейной машины.

Поскольку белки и липиды переносятся по этим маршрутам, многие из них подвергаются различным видам химических модификаций. Везикулярное движение между отделениями, определенными мембранами эндодемембранной системы, является высокоорганизованным. В аппарате Гольджи боковой путь ведет через эндосомы к лизосомам. Основной внутренний эндоцитарный путь, ответственный за проглатывание и деградацию внеклеточных молекул, определяет путь от плазматической мембраны через эндосомы до лизосом.

Чтобы правильно выполнять свою функцию, каждая транспортирующая везикула, выходящая из отсека, должна нести только белки, соответствующие месту назначения, и сливаться с соответствующей целевой мембраной. Принимая участие в этом постоянном потоке мембранных компонентов, каждая органелла должна сохранять свою четкую идентичность, что означает поддержание другого состава в белках и липидах. Все эти события распознавания зависят от белков, связанных с транспортными пузырьковыми мембранами.

Ячейку нельзя рассматривать как мешок, в котором купался бы набор биологических молекул, а скорее как высоко упорядоченная структура, в которой конкретные функции могут выполняться только в определенных местах. Связь между местоположением белка и его функцией иногда упоминается как позиционная информация. Роль белка так же связана с его структурной организацией, как и ее точное положение в клетке. Приобретение точной биологической роли белка достигается с помощью разных этапов. Адресация: механизмы, которые направляют белок в конечный пункт назначения.

На основе этой компартментализации можно провести различие между классами белков, которые будут решаться по-разному. В частности, мы различаем: - цитозольные белки: которые не локализованы в определенной органелле, которые, напротив, остаются в цитозоле. Они могут иметь каталитические и структурные функции. Они могут быть полностью свободными, но также прикреплены к внутренней поверхности плазматической мембраны. Ядерные белки: они переносятся из цитозоля в ядро ​​через поры ядерной оболочки. Явление адресации в основном изучается в 50-х и 70-х годах благодаря работе электронной микроскопии.

Существует два основных сайта для синтеза клеточных белков. По умолчанию эти белки останутся в цитозоле. В зависимости от их природы эти белки могут иметь 5 возможных направлений: цитозоль, пласты в широком смысле, митохондрии, ядро, пероксисомы или глиоксисомы. Их также называют лидером пептида или предварительной последовательностью адресации. Лидирующие последовательности белков, предназначенных для митохондрий или пластид, демонстрируют небольшую гомологию. Консенсусная последовательность не может быть определена.

Эти адресационные последовательности состоят из гидрофобных остатков, чередующихся с основными остатками или незаряженных полярных остатков. Они все еще лишены кислотных остатков. Было показано, что вся информация, необходимая для адресации, содержится в этой лидерной последовательности. В этом случае, независимо от того, какой белок прикреплен к лидеру, можно наблюдать правильную адресацию. Адрессирующие этапы Адресация белка по отношению к матрице митохондрии осуществляется в 5 последовательных шагов: Полное развёртывание белка.

Белки, которые приобрели свою трехмерную структуру после трансляции, слишком компактны, чтобы пересечь митохондриальную мембрану. Это разворачивание осуществляется шаперонами. Это облегчает транслокацию, оставаясь фиксированной на белке, чтобы она не складывалась. - Расщепление сигнала и его деградация - последовательность белка модифицируется, поэтому она складывается иначе, чем ее первоначальная конформация. Таким образом, клетка может контролировать активацию белка через эти конформационные изменения в правильном отсеке.

В митохондриях вне матрицы имеются и другие отделы: внутренняя мембрана, внешнее, межмембранное пространство. Матрица всегда является первым шагом. Его можно разделить на 2 лидера субрегионов. Внутри этих органелл много ферментов, которые селективно импортируются из цитозоля. Путем создания химерных белков, несущих любую из этих последовательностей, получают пероксисомную или глиоксомную адресацию. После адресации эти последовательности не расщепляются. Именно это расщепление отвечает за активацию белка.

Внутренняя мембрана находится в контакте с ядерной пластиной. Особенность: ядерная оболочка прерывается многочисленными порами, где проводятся непрерывные обмены между цитозолом и нуклеоплазмой. Они позволяют обмены в обоих направлениях. Ядерные белки, синтезированные в цитозоле, входят в ядро. Механизмы, контролирующие обмены между нуклеоплазмой и цитоплазмой, зависят от размера рассматриваемых молекул. 3 класса размеров: - Малые молекулы могут свободно диффундировать через ядерную мембрану. Он проницаем для ионов, нуклеотидов и этих малых молекул.